Biologie fondamentale : les protéines

UE 2.1                Biologie fondamentale

PROTEINES

À partir de 50 acides aminés, on parle de protéine. Les protéines sont des actrices essentielles du monde vivant, les protéines sont des polymères.  Il n ’existe pratiquement pas de processus biologique non régi par des protéines. Les protéines assurent l'ensemble des fonctions du vivant:

Créer et maintenir une structure: les protéines du cytosquelette, les protéines des tissus de soutien

Transformer : les enzymes catalysent l’essentiel des réactions chimiques du vivant.

Reconnaître et  défendre : les immunoglobulines

Bouger/se déplacer: les protéines à fonction motrice, les protéines des mouvements intracellulaires

Transporter : les transporteurs de petites molécules dont l’oxygène , les transporteurs trans‐ membranaires, les enzymes catalysent l’essentiel des réactions chimique du vivant

Informer/signaler : les récepteurs et leurs ligands, les « interrupteurs moléculaires »

Les atomes partagent leurs électrons 🡪formation de liaisons plus ou moins stables

           liaison covalente ‐ liaison hydrogène ‐ liaison ionique

Hydrophile🡪capable d’établir des interactions stabilisantes avec les molécules d’eau

(liaison hydrogène)15‐20kJ

Molécule hydrophile🡪capable d’établir des interactions stabilisantes avec les ion

(liaison ionique) 8‐12kJ

Molécule Hydrophobe 🡪capable d’établir des interactions hydrophobes 0‐4kJ

I- Les Protéines du Plasma

Les protéines représentant 60-80 g/L dans le sang

Après un prélèvement de sang veineux et formation du caillot, la centrifugation permet de séparer les cellules du sérum. Le sérum est composé de plusieurs centaines de protéines.[pic 1]

L'albumine représente plus de 50% et les immunoglobulines 20% des protéines totales.

Les protéines du sérum sont en solution dans l'eau. Les protéines établissent des interactions stabilisantes avec les molécules d’eau : liaisons hydrogènes et liaisons ioniques.

II- La structure tridimensionnelle d’une protéine

Exemple du sérum albumine et des immunoglobulines:

L'albumine est la protéine la plus représentée dans le sang, représentant 50% des protéines sanguines. Une baisse du taux de l'albumine dans le sang, appelée hypoalbuminémie, survient le plus souvent lors d'une insuffisance hépatique ou plus rarement d'une pathologie rénale. Conseils pratiques Définitions

L'albumine est fabriquée par le foie, mais est également apportée par certains aliments, notamment le lait et l'œuf. L'albumine joue un ensemble de rôles qui la rendent indispensable à l'organisme :

• Maintien de la pression osmotique dans le sang : Elle attire l'eau dans les vaisseaux sanguins : Cela contribue à maintenir un volume de sang circulant correct, avec un bon équilibre de la répartition de l'eau entre le sang et les tissus alentour. S'il y a trop peu d'albumine dans le sang, l'eau stagne autour des vaisseaux, provoquant un œdème.
• Transporteur du calcium, d’hormones…

Les immunoglobulines sont des substances fabriquées par l'organisme destinées à se défendre contre les agressions des microbes. C'est ce qu'on appelle également les anticorps. Elles sont fabriquées par les globules blancs (lymphocytes B).[pic 2]

Un anticorps ou immunoglobuline est une protéine synthétisée par un animal en réponse à la présence d'une substance étrangère "Antigène".

Ces protéines ont pour propriété :

• Formation d'un complexe antigène-anticorps
• Structure modulable capable de reconnaitre une infinité d'antigènes
• Composée de 2 chaines lourdes et 2 chaines légères

La chaine légère est composée d'un domaine variable et d'un domaine constant. Le domaine variable va changer d'une immunoglobuline à l'autre et est spécifique à un antigène. Tandis que le domaine constant est identique à toutes les immunoglobulines. La fixation de l'antigène se fait donc sur le domaine variable.

III- La chaine polypeptidique : La liaison peptidique

Les protéines sont des polymères : Assemblage de monomères d'acides aminés. Les acides aminés sont reliés entre eux par des liaisons peptidique. La protéine est donc une chaîne polypeptidique (composée de plusieurs liaisons peptidique), et cette chaîne est polarisée.

La liaison peptidique

C'est une liaison covalente qui se forme par condensation du groupe acide (carboxyle) d’un acide aminé avec le groupe amine d'un autre acide aminé, avec élimination d'une molécule d'eau.[pic 3]

Elle possède trois propriétés fondamentales : plane, rigide, polaire.

Dans une chaîne polypeptidique, il n'existe que deux types de liberté de rotation qui permettent de modifier la conformation spatiale : rotation autour de la liaison peptidique. Ces libertés de rotation sont appelées : angle psi et angle phi. L'organisation dans l'espace d'une chaine polypeptidique est définie par les valeurs de ces angles.

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