Module 2 : Biologie cellulaire et moléculaire

Module 2 : Biologie cellulaire et moléculaire

Macromolécules, synthèses des protéines, réplication de l’ADN

Date : Novembre 2020

Pondération : Examen 15%  

Durée : 100 minutes

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1. La cellule (p. 106, 110, 111 = résumé)

• Noms des organites
• Fonction des organites
• Unicellulaire, pluricellulaire
• Différences procaryotes / eucaryotes
• Ressemblances procaryotes / eucaryotes

1. Plasmide, transformation et bactéries

• Différences entre Gram + et Gram –
• Pourquoi les Gram – sont-ils plus toxiques (lipopolysaccharides toxiques)
• Coloration de Gram (comment?)
• 2 Modes d’action des antibiotiques et comment

• Inhibition de la paroi de peptidoglycanes
• Inhibition de la synthèse des protéines

• Qu’est-ce qu’un plasmide?

• Plasmide R
• Plasmide F

• Clonage avec l'aide de recombinants bactériens
• Développement de l’antibiorésistance (modes)
• Transfert de la résistance chez la bactérie

• Transformation bactérienne
• Transduction
• Conjugaison

1. Les macromolécules (p. 82-91, 91-94)

• Que sont les monomères et polymères?
• 4 grandes classes de macromolécules dont :

• Acides nucléiques
• Protéines

• Qu’est-ce que l’ADN?
• Qu’est-ce qu’un gène?

Acides nucléiques

• Structure du nucléotide (savoir les reconnaître)

• Groupement phosphate
• Pentose
• Base azotée

• Complémentarité des nucléotides (lequel s’apparie avec lequel?)
• 3 Différences entre ADN et ARN
• Liaisons phosphodiesters entre nucléotides (5' vers 3')
• Liaisons hydrogènes entre bases azotées
• Dans quel sens ajoute-t-on des nucléotides?

Protéines

• Structure des acides aminés

• Groupement amine
• Groupement acide
• Structure répétitive
• Groupement R variable

• Structure primaire des protéines

• = polypeptide.
• Liaisons peptidiques
• Qui détermine l’ordre des acides aminés?

• Structure secondaire des protéines (feuillet, hélice)
• Structure tertiaire des protéines

• Fonctionnelle pourquoi?
• 4 liaisons présentes

• Structure quaternaire des protéines
• Dénaturation des protéines – pourquoi?
• Spécificité Enzyme – substrat

• Ex : Enzyme B-Lactamase et ampicilline, Insuline et récepteur à insuline sur la membrane plasmique, etc.

1. La synthèse des protéines (Chapitre 17)

La Transcription

• Lieu de la transcription
• Séquence complémentaire en ARNm
• Initiation

• Boîte TATA sur brin non-codant
• Facteurs de transcription
• ARN polymérase II

• Élongation

• Sens de la lecture (3’ vers 5’)

• Terminaison
• Maturation de l’ARN m eucaryote
• Épissage de l’ARN m eucaryote

La  Traduction

• Lieu de la traduction
• Qu’est-ce qu’un génon?
• Qu’est-ce qu’un codon?
• Un acide aminé correspond à 3 nucléotides
• Départ de la traduction par une MET (AUG)
• Arrêt de la traduction par codon STOP
• Lecture par le ribosome de 5’ vers 3’
• Initiation

• L’ARNm se lie à la petite unité du ribosome
• Arrivée de l’ARN t apportant la MET qui se lie au codon AUG
• Formation du complexe ribosomique

• Élongation

• Reconnaissance du codon par l’ARN t
• Formation d’une liaison peptidique
• Translocation

• Terminaison

• Reconnaissance d’un codon STOP
• Arrivée d’un facteur de terminaison et ajout d’une molécule de H2O

• Conformation post-traductionnelle

• Le polypeptide formé se rend dans le réticulum endoplasmique pour se voir retirer son acide aminé MET initial
• Repliement pour conformation tridimensionnelle et envoi par l’appareil de Golgi

Les Mutations

• Substitutions

• Faux-sens
• Non-sens

• Insertion et délétion

1. La réplication de l’ADN (Chapitre 16)

• Division par mitose = 2 cellules avec un brin parental et un brin fils
• Acteurs impliqués dans la réplication de l’ADN

• Initiation de la réplication à l’origine de réplication

• Hélicase – rôle
• Protéines de réplication - rôles
• Œil de réplication

• Amorçage de la réplication

• ADN primase – rôle
• ADN polymérase III – rôle

• Élongation

• Brin directeur ou continu
• Brin discontinu
• Fragment d’Okazaki
• ADN polymérase I – rôle
• ADN ligase – rôle

Bonne révision!  

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