Coenzyme : Transfère de groupement d’atomes

Coenzyme : Transfère de groupement d’atomes

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Biotine : Groupement prostétique. C’est un transfère de CO2 grace a une carboxylation. Donc cofacteur de la pyruvate déshydrogénase ou bien encore de l’acétyl-CoA

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Acide tétrahydropholique : transport des groupement d’atome simple tel que CH3, CH2 et CH.

Cette acide agis comme un coenzyme de type cosubstrat et est dérivée par réduction de, l’acide folique.

Ce transfère ce fait sur l’atome 5 et/ou 10 qui correspond un atome d’azote.

La tymidilate synthase transforme dUMP en dTMP. Et le THF est le cofacteur de cette réaction. Ce tymidilate permet le transfère du CH3. Le THF doit être régénerer passant par réoxydation, puis ensuite donne du métylène-THF

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Coenzyme B12 : C’est un groupement prostétique donc se fixe a l’enzyme. Il contient du cobalt.

On trouve un nouyau qui ressemble a l’hème sauf qu’au lieu d’avoir du fer on est présence de cobalt. C’est l’azote qui donne une iason de coordination.

Exemple : ce cofacteur intervient pour l’homocystéine méthyltransférase (utilise aussi THF).

Un carrence en B12 entraine une diminution des globule blanc, qui peut amener a des démense des trouble pathologique

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Coenzyme.A : c’est un carrefour métabolique important. On parle de la forme CH3CO associer au coenzyme-a. Mais il peut aussi se trouve a l’état libre (réduit). On retrouve : Un nucléotide (3’ phospho AMP) + Phosphopantéine (GP phosphoryle + acide pantothènique + cystéamine) . Sont groupement fonctionnel est sont groupement thio pour permettre de faire une liaison thioester (permet l’entrer dans le cycle de Krebs)

C’est groupement prostétique des acyles

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Le Pyrophosphate de thiamine (TPP) : permet le transfère R-HCO, on trouve un noyau pyrimidine (a) unis par pont méthylène à thiazole substitué avec chaine énolique estérifiée par GP pyrophosphoryle

Cette structure est un groupement prostétique, il transport des groupement aldéhydes.

Lorsqu’il est absent il amène a des trouble du a une augmentation du pyruvate et du lactate dans le sang. Exemple la maladie de Berri-Berri, peut être du a l’acoolisme du a une malnutrition, ou bien ancore les personne qui ne mange que du riz.

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Le phosphate de pyridoxal (Ppal) : impliquer dans le transfère d’acide aminé. C’est un groupement prostétique unis avec l’apoenzyme par une liaison covalente. Au moment de l’activation l’acide aminé prend la place de la lysine, est ensuite le phospate de pridoxal va rester fixer sur son apoenzyme.

Il intervient pour les transamination, décarboxylation est désamination oxydative.

Une carrence amène a des trouble neuropsychique, dermatologique et hématologique.

L’hème :

Structure : 

l’hème est une porphyrine qui est centrer sur un ion fer c’est donc des liaison dative, cette molécule est plane. Dans ce noyau porphine on 4 noyau pirrol. La synthèse est complexe

Suivant l’état d’oxydation on a différente structure possible.

Rappel : se fer ne serra pas éliminer il serra recycler a 90 %

L’importance biologique :

• C’est le groupement prosthétique des cytochrome qui interviennent dans le chaîne respiratoire mitochondrial, donc permet la synthèse d’ATP. Exemple le cytochrome P450 qui intervient comme inducteur de métabolisme (exemple le métabolisme des médicament, xanthine).

• C’est un groupement prothétique de la myoglobine et hémoglobine, permet le transport d’ O2. L’hémoglobine a 4 chaines différente entre alpha et béta, on a une structure quaternaire avec des repliments tertiaire. Une hémoglobine= 4hèmes. La myoglobine ne possède qu’une molécule d’hème, elle est intéressante pour les muscle lors d’un effort intense.

Rappel :

Le sang est rouge a cause de l’hémoglobine : Les globule rouge on une taille de 6 micron, c’est l’hème qui donne la culeur rouge et lorsqu’il est oxyder il devient noir.

Biosynthèse :

Elle a lieu dans 2 endroit dans la moelle osseuse et le foie. Le succinate et le glycocolle est très important pour synthétiser l’hème.

1. ALA synthase, cette premier étape se fait par condensation du glycocolle et d’un succynate-CoA pour donner l’ALA ( lieu dans la Mitochondrie)

1. Condensation de 2 ALA pour donner  la Porphobilinogène grace a la BPG synthase. On commence a avoir un prmier cycle avec formation d’un noyau pyrrole.

1. 4 noyau pyrrol donne l’Uroporphyrinogène.

1. On a aussi une décarboxylation qui va nous donner la Coprophyrinogène 3

1. On a encore une décarboxyation qui nous donne la Protophorphyrinogène 3

1.  Décarboxylation qui nous donne une protoporphyrine 3

1. Puis on a une chélation du fer qui nous donne l’hème

Une partie a lieu dans la mitochondrie et une autre. L’enzyme cléf est l’ALA synthase elle contrôle le départ mais aussi la régulation. On a plusieurs type d’ALA synthase dans le foie → ALA synthase 1 et dans les précurseur des globule rouge (moelle osseuse) → ALA synthase 2.

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